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Étude fonctionnelle de la phosphorylation de p54nrb et de l'influence de son partenaire Pin1 en mitose

Céline Bruelle
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Céline Bruelle

Résumé de la communication

La protéine multifonctionnelle p54nrb est une des nombreuses protéines nucléaires dont le niveau de phosphorylation augmente en entrée de mitose. Cette protéine est impliquée dans la transcription couplée aux phénomènes de maturation des ARN messagers. Nous proposons que la phosphorylation mitotique de p54nrb soit un des mécanismes à l’origine de la répression mitotique de la transcription et de l’épissage en mitose. Notre objectif est de connaître la fonction de la phosphorylation mitotique de p54nrb ainsi que l’influence de son interaction avec Pin1. La protéine p54nrb est phosphorylée en mitose par la kinase CDK1 et interagit avec la peptidyl-prolyl isomérase Pin1 de façon phosphodépendante (Proteau A., Blier S., Albert A.L., Lavoie S.B., Traish A.M. and Vincent M. (2005) J. Mol. Biol. 346, 1163-1172). Nous avons montré que p54nrb possède plus d’affinité pour les homoribopolymères sous sa forme hypophosphorylée. De plus, la phosphorylation in vitro de la protéine p54nrb est augmentée en présence de quantité croissante de Pin1. Ce qui suggère que la protéine Pin1 est importante dans les procédés de répression mitotique de la transcription et de l’épissage. Des travaux en cours, utilisant des approches in vivo, vont nous permettrent d’approfondir les phénomènes de répression de transcription et d’épissage en mitose ainsi que le rôle fonctionnel de la phosphorylation de p54nrb par l’intermédiaire de Pin1. Projet de recherche soutenu par le CRSNG.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 5 mai 2008
host icon Hôte : Institut national de la recherche scientifique

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