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Le phénylarsine oxyde stimule l'expression de la protéine L-isoaspartate méthyltransférase

Irvens Fanélus
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Irvens Fanélus

Résumé de la communication

La protéine L-isoaspartate méthyltransférase (PIMT) est une enzyme qui répare les protéines endommagées par l’accumulation de résidus L-isoaspartates anormaux. Il a été rapporté que les résidus L-isoaspartates augmentaient lors du stress oxydatif. Cependant, la relation entre le stress oxydatif et l’expression de la PIMT reste ambiguë. La thiorédoxine réductase est une enzyme de défense face aux stress oxydatifs qui est fortement exprimée dans diverses tumeurs. Or, notre laboratoire a rapporté que l’expression de la PIMT chutait dans les tumeurs cérébrales. Le phénylarsine oxyde (PAO) est un dérivé de l’arsenic qui peut inhiber la thiorédoxine réductase en liant les cystéines adjacentes. Ainsi, nous avons traité des cellules tumorales cérébrales avec le PAO et montré une forte stimulation de l’expression de la PIMT. De plus, nous avons montré que l’inhibition de la synthèse protéique par la cycloheximide inhibait significativement la stimulation de l’expression de la PIMT par le PAO. Ensuite, nous avons démontré que la modification des cystéines avec l’agent alkylant N-éthylmaléimide prévenait l’augmentation de l’expression de la PIMT par le PAO. De manière convaincante, nous avons observé que le N-acétylcystéine et le diphénylène iodonium, deux inhibiteurs du stress oxydatif, bloquaient l’expression accrue de la PIMT par le PAO. Ces résultats suggèrent fortement que le stress oxydatif augmente l’expression de la PIMT et que la thiorédoxine réductase régulerait la PIMT.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 5 mai 2008
host icon Hôte : Institut national de la recherche scientifique

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