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Résumé de la communication
L’activité des stéroïdes sexuels dans le sein est régulée par plusieurs enzymes dont les 17b-hydroxystéroïdes déshydrogenases (17b-HSDs). Il existe 14 types de 17b-HSDs. La plupart sont membres de la superfamille des déshydrogenases-réductases de courte chaîne, à l’exception de la 17b-HSD de type 5. Ce sous-type de la famille des aldo-céto réductases synthétise du 5-diol et de la testostérone à partir du DHEA et de l’androstenedione, respectivement. La testostérone peut être convertie en estradiol, l’estrogène le plus puissant, grâce à l’aromatase. Pour clarifier le rôle de la 17b-HSD 5 dans le cancer du sein, nous avons analysé son expression dans 68 carcinomes humains et autant de tissus adjacents non cancéreux par hybridation in situ (HIS) et par immunohistochimie. Dans les carcinomes, les cellules cancéreuses expriment de hauts niveaux d’ARNm et de protéines. L’épithélium des acini et des canaux des tissus adjacents non cancéreux montrent une expression beaucoup plus basse. L’immunocoloration observée dans le stroma, les fibroblastes et les vaisseaux sanguins des tissus adjacents fut confirmée par HIS. L’expression de l’enzyme retrouvé dans 79,4 % (immunohistochimie) et 73,5 % (HIS) des carcinomes est significativement plus élevée dans le cancer que dans les tissus adjacents et il corrèle positivement avec les niveaux du récepteur des estrogènes a. Les hauts niveaux d’expression de 17b-HSD 5 dans le cancer du sein pourraient être impliqués dans la transformation maligne.
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