Localisation de l’estrogène sulfotransferase 1E1 et de la stéroïde sulfatase dans le cancer du sein et dans des tissus non-cancéreux adjacents aux carcinomes
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Résumé de la communication
Il a été démontré que l’estradiol (E2) est retrouvé à une concentration 10 fois plus élevée dans les carcinomes mammaires qu’en circulation, suggérant une synthèse intra-tumorale. L’hydrolyse du sulfate d’estrone (E1-S) en estrone (E1) par la sulfatase des stéroides (STS) constitue une voie de synthèse probable. L’E1 ainsi produit est réduit en E2 par la 17b-hydroxystéroide déshydrogénase de type 1. En contrepartie, l’E1 et l’E2 peuvent être inactivés par la sulfotransférase 1E1 (EST1E1). L’activité conjuguée de la STS et de l’EST1E1 peut maintenir un équilibre entre les stéroïdes conjugués inactifs et les stéroïdes actifs impliqués dans le développement des cancers hormonodépendants. Afin d’obtenir plus d’information sur les rôles opposés de la STS et de l’EST1E1, nous avons localisé ces enzymes par immunohistochimie dans 89 carcinomes mammaires humains et 59 tissus non cancéreux adjacents et nous avons corrélé nos résultats avec des paramètres clinicopathologiques tels que l’âge, l’index mitotique et la présence de récepteurs des hormones stéroïdiennes (ER, PR). Nous avons constaté que la STS est surexprimée dans les carcinomes en comparaison aux tissus adjacents tandis que l’expression de l’EST1E1 est inchangée. Des corrélations entre les niveaux d’expression de STS et de EST1E1 et les paramètres clinicopathologiques sont en voie d’être établies. Contrer la surexpression de la STS peut être une approche pour ralentir la progression des cancers hormonodépendants.
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