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Synthèse et caractérisation de pores transmembranaires artificiels

Mathieu Arseneault
MA

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Mathieu Arseneault

Résumé de la communication

Les protéines « canal » sont des cibles de choix pour la biomimétique étant donné leur utilité potentielle dans des systèmes de détection d’analytes biologiques en temps réel. Afin d’étudier certains des mécanismes propres à cette classe de protéine, plusieurs groupes de recherche ont mis au point des peptides modèles. Il s’agit de segments simplifiés pouvant mimer l’auto-assemblage des pores transmembranaires naturels. Nous avons étudié deux de ces peptides nommés LS2, (LSLLLSL)3, et LS3 (LSSLLSL)3. Il a été démontré que ces peptides forment des pores transmembranaire similaires à celui de l’alaméthicine, soit en assemblant plusieurs monomères de type hélice-alpha pour former un canal transmembranaire. Or, les études portant sur ces peptides se limitent à des conditions extrêmement contrôlées. Nous avons donc préparé des analogues de LS2 et LS3 afin de tester ceux-ci en milieu in vivo et d’effectuer une caractérisation biophysique. Ceci dans le but d’identifier leur mécanisme d’incorporation dans les membranes. Pour y parvenir, nous avons marqué nos peptides avec un fluorophore afin d’étudier leur incorporation dans des cellules HeLa. Nous avons utilisé la microscopie de fluorescence ainsi que confocale. Parallèlement, des études conformationnelles en infrarouge (FTIR-ATR) ont été réalisées pour optimiser les conditions d’incorporation transmembranaire de ces deux peptides. La conservation de la structure secondaire est étudiée par dichroïsme circulaire.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 9 mai 2008
host icon Hôte : Institut national de la recherche scientifique

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