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L’affinité de la protéine multifonctionnelle p54nrb aux ARN est modulée par la phosphorylation au cours du cycle cellulaire

Mikaël Bédard
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Mikaël Bédard

Résumé de la communication

P54nrb fait partie des protéines qui sont soudainement phosphorylées lors de la mitose. C’est une protéine multifonctionnelle qui a la capacité de lier l’ADN et l’ARN. Elle est aussi impliquée dans la transcription et l’épissage, deux mécanismes inhibés pendant la mitose. Notre hypothèse est que la phosphorylation mitotique de p54nrb contribue à l’inhibition de ces deux processus cellulaires. De plus, il a été démontré que p54nrb sous sa forme phosphorylée est un substrat de la protéine Pin1. Cette enzyme est une peptidyl-prolyl isomérase, qui est reconnue pour moduler le niveau de phosphorylation de ces substrats. Notre objectif est donc de déterminer l’effet de la phosphorylation de p54nrb au cours de la mitose et de comprendre le rôle de son interaction avec Pin1. Dans cette étude, les interactions protéines-protéines et protéines-ARN impliquant p54nrb ont été vérifiées in vitro et l’effet de Pin1 sur la phosphorylation de p54nrb à été vérifié in vivo. Les résultats montrent clairement que la phosphorylation de p54nrb n’affecte pas son interaction avec d’autres protéines. Par contre, la phosphorylation in vitro de celle-ci par CDK1 diminue son affinité pour les homoribopolymères. De plus, la peptidyl-prolyl isomérase Pin1 semble nécessaire à la déphosphorylation de p54nrb en sortie de mitose. La diminution d’affinité de p54nrb phosphorylée pour les acides nucléiques pourrait être un des mécanismes en cause de la répression mitotique de la transcription et de l’épissage.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 11 mai 2009
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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