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Localisation subcellulaire de la MT1-MMP phosphorylée

Nancy Berger-Thibault
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Nancy Berger-Thibault

Résumé de la communication

La MT1-MMP (métalloprotéase membranaire de type 1) est une enzyme impliquée dans le clivage de plusieurs substrats tels que le CD44, la MMP-2, la MMP-9 et les intégrines de la famille alpha[SUB v]. Elle possède également une activité collagénase intrinsèque lui permettant de dégrader le collagène de type I. Elle constitue donc une cible intéressante dans l’optique du développement d’une voie thérapeutique contre le cancer. Il a été démontré précédemment au laboratoire que la MT1-MMP peut être phosphorylée sur la tyrosine 573 de son domaine cytoplasmique par un mécanisme dépendant des kinases de la famille de Src. La phosphorylation de la MT1-MMP est augmentée par S1P, un facteur angiogénique important. La forme phosphorylée de la MT1-MMP (pMT1-MMP) augmente la migration et la croissance des cellules tumorales, mais les mécanismes impliqués dans ces processus sont encore inconnus. Nos résultats démontrent que chez les cellules tumorales, la pMT1-MMP peut se localisée dans le noyau où elle interagit avec la NPM-1 (nucléophosmine), une protéine nucléolaire impliquée entre autres dans la prolifération cellulaire via son interaction avec c-Myc. L’interaction entre la pMT1-MMP et la NPM-1 est augmentée par une stimulation au FBS et à la S1P alors qu’elle est inhibée par l’ajout d’un peptide non-phosphorylable. Les effets de la forme phosphorylée de la MT1-MMP sur les cellules tumorales pourraient donc être en partie dépendant de son interaction avec la NPM-1.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 11 mai 2009
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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