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Étude du rôle de LRP9, un nouveau membre de la famille des récepteurs de lipoprotéines, dans la maladie d’Alzheimer.

Julie Brodeur
JB

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Julie Brodeur

Résumé de la communication

La maladie d'Alzheimer (MA) est une maladie neurodégénérative qui affecte près de 10% des canadiens de plus de 65 ans. Le cerveau des gens souffrant de la MA comporte des dépôts de plaques qui résultent d'une accumulation du peptide amyloïde-ß (Aß). Ce peptide provient d'un clivage de la protéine APP (Amyloïd Protein Precursor) par des sécrétases. Afin de développer des thérapeutiques pour la MA, il est important de comprendre comment la protéine APP est mobilisée et régulée. Plusieurs membres de la famille des récepteurs de lipoprotéines (LRP) interagissent avec l’APP et modulent son clivage en affectant son association avec les sécrétases et/ou altérant son transport intracellulaire. LRP9 est un nouveau membre peu caractérisé de la famille des LRP. Nous avons démontré que LRP9 trafique entre le Golgi et les endosomes, suggérant un rôle dans le transport de protéines entre ces compartiments. Notre hypothèse de recherche est que LRP9 est un nouveau récepteur de l’APP et est impliqué dans la régulation de son trafic intracellulaire et de son clivage en Aß. À l’aide de microscopie confocale, nous observons une colocalisation entre LRP9 et APP au niveau du Golgi. Des résultats d’immunoprécipitation indiquent une interaction entre LRP9 et APP et entre LRP9 et la sécrétase BACE1. Nous examinons présentement si l’expression de LRP9 module le clivage de l'APP en Aß. Ces études permettront de déterminer si LRP9 est impliqué dans la génération d’Aß et dans la pathogénèse de la MA.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 14 mai 2009
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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