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Purification et caractérisation électrophorétique d’une protéase coagulant le lait de Mucor pusillus: comparaison de méthodes

Slimane Belbraouet
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Slimane Belbraouet

Résumé de la communication

Introduction La présente étude vise une meilleure connaissance d’une coagulase fongique issue de ''Mucor pusillus'' à travers l’analyse comparée des rendements enzymatiques obtenus à partir de différents protocoles de purification. Matériel et méthode Dans le processus de purification de l’extrait enzymatique brut, deux protocoles ont été mis en évidence afin d’évaluer les rendements obtenus. Le premier protocole préconise une échangeuse d’ions suivie d’un gel filtration, le second inverse les étapes de purification. Après chaque étape de purification, l’activité totale de la protéase, la quantité totale de protéines, l’activité spécifique, le rendement en activité et le facteur de purification sont déterminés. Résultats et Discussion L’extrait enzymatique brut obtenu à partir de cinq fermentations est caractérisé en moyenne, par une activité coagulante de 0,34 UP /ml, une quantité en protéines de 2,47 mg/ml et une force coagulante de 1/1200. En comparant les deux protocoles, il ressort qu’une seule technique chromatographique, après précipitation au sulfate d’ammonium à 80 % de saturation, permet d’obtenir une bande homogène. De plus, a partir des bilans de purification, il s’avère qu’il est plus intéressant de récupérer une quantité de 6% des protéines du départ avec une activité de 44,54% après gel-filtration (protocole 1) qui semble techniquement plus rationnelle comparée à l’échangeuse d’ions (1,80% des protéines totales et un rendement de 23%) (protocole 2).

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 14 mai 2009
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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