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Répression des gènes d'histones en réponse aux agents génotoxiques

Valérie Villeneuve
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Valérie Villeneuve

Résumé de la communication

En réponse au ralentissement de la synthèse d’ADN, les cellules eucaryotes possèdent un certain nombre de mécanismes afin de prévenir l’accumulation d’un excès d’histones menant à des réarrangements chromosomiques. Un de ces mécanismes est la répression des gènes d’histones par un groupe de quatre protéines (Hir1, Hir2, Hir3, Hpc2) qui forment un complexe. Ce complexe est aussi impliqué dans le phénomène de sénescence cellulaire et joue un rôle contre la tumorigenèse. La protéine Hpc2 du complexe HIR est phosphorylée sur plusieurs résidus dont la sérine 332 qui est phosphorylée de manière dépendante aux kinases Mec1 et Rad53. Rad53 est une kinase activée par Mec1 en réponse aux dommages à l’ADN pour réprimer les gènes d’histones en réponse aux agents génotoxiques. Notre laboratoire a démontré que Hpc2 est phosphorylée de manière Mec1 et Rad53 dépendante. Nous avons alors émis comme hypothèse que Mec1 et/ou Rad53 pourraient phosphoryler Hpc2 afin de réprimer la transcription des gènes d’histones en réponse au méthyl methane sulfonate (MMS), un agent génotoxique qui interfère avec la réplication. Nous avons donc généré plusieurs mutants Hpc2 non phosphorylables (alanine) ou phosphomimétiques (acide aspartique) afin de les étudier par analyses phénotypiques de répression des gènes d’histones par PCR quantitatif avant et après traitement au MMS. Nous espérons ainsi identifier des mutants d’Hpc2 incapables de réprimer les gènes d’histones en réponse au MMS.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 10 mai 2010
host icon Hôte : Université de Montréal

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