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Résumé de la communication
Les ARN de transfert (ARNt) sont à la frontière entre le monde des nucléotides et celui des protéines. Le code génétique assigne à chaque acide aminé (aa) des codons, chacun reconnu par un ARNt qui doit être lié à l’aa correspondant. Deux classes d’enzymes ont évolué afin de charger chaque ARNt avec son aa. Les aa intégrés au code génétique plus tardivement au cours de l’évolution de la vie sont souvent liés à leur ARNt différemment. La synthèse du glutaminyl-ARNt[SUP Gln] et de l’asparaginyl-ARNt[SUP Asn], prêts à être utilisés par le ribosome, s’avère complexe. Une voie à deux étapes, incluant une transamidation du glutamate ou de l’aspartate à même un ARNt, existe chez la plupart des bactéries et des archaea, mais aussi dans les organelles eucaryotiques. Des systèmes de régulation importants doivent contrôler cette voie, liée de près au métabolisme et à la synthèse protéique. Nous avons découvert un système de channeling chez des bactéries mésophiles qui chaperonne la formation de l’asparaginyl-ARNt[SUP Asn] et du glutaminyl-ARNt[SUP Gln], au travers d’étapes impliquant des intermédiaires instables mais toxiques (Huot et al. 2007 ''Biochemistry'' 46, 13190-13198). Ce channeling a été quantifié par cinétique enzymatique, par filtration sur gel, par diffusion dynamique de la lumière et par interférométrie sur support de silice. Les résultats sont d’intérêt pour l’étude de cette voie comme cible d’agents antimicrobiens, mais aussi pour nos connaissances sur le réseau du glutamate chez les eucaryotes.
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