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Implication de la tyrosine 1320 de la protéine tyrosine phosphatase DEP-1 dans l'activation de Src

Kathleen Spring
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Kathleen Spring

Résumé de la communication

La protéine tyrosine phosphatase DEP-1 contribue au développement du système vasculaire et à l'inhibition de contact des cellules endothéliales. Notre laboratoire a caractérisé le VEGFR2 comme substrat de DEP-1. Nous avons observé que la déplétion de DEP-1 par ARNi dans les cellules endothéliales résulte en l’augmentation de la phosphorylation de VEGFR2 et de l’activation de PLCg, eNOS, ERK1/2, et p38. Cependant, l’activation de la voie Src/AKT et de la survie médiées par le VEGF sont réduites dans ces conditions. De récentes études ont suggéré un rôle pour DEP-1 dans l’activation des kinases de la famille Src (SFKs), via la déphosphorylation de la tyrosine inhibitrice (Y529), mais le mécanisme impliqué demeure méconnu. Récemment, nous avons observé que DEP-1, mais surtout le mutant inactif DEP-1 D/A, est phosphorylé sur résidus tyrosine d’une manière Src-dépendante, et qu’il s’associe avec Src via son domaine SH2. La séquence de DEP-1 possède plusieurs sites consensus de liaison de domaines SH2 et de phosphorylation par les SFKs. Par mutagenèse dirigée nous avons déterminé que les résidus Y1311 et Y1320 de DEP-1 sont les principaux sites phosphorylés et que surtout la tyrosine Y1320 est impliquée dans l’association de DEP-1 avec Src, via son domaine SH2. Nos résultats suggèrent donc que l’association du domaine SH2 de Src au résidu Y1320 de DEP-1 pourrait entraîner le déplacement et la déphosphorylation de la Y529 inhibitrice, menant à l’activation de Src.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 12 mai 2010
host icon Hôte : Université de Montréal

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