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La protéine nucléolaire Nop6 interagit avec le snoRNA snR30 et la protéine Rrt5

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Vincent Lemay

Résumé de la communication

La biogenèse des ribosomes dans le nucléole est un processus biologique essentiel à la croissance des cellules et à leur prolifération. Les cellules cancéreuses présentent souvent de multiples nucléoles de grandes tailles, résultat d’une demande accrue en synthèse protéique nécessaire à une croissance cellulaire rapide. Afin de mieux comprendre les mécanismes qui régulent la biogenèse des ribosomes, nous avons utilisé la levure ''Saccharomyces cerevisiae'' comme modèle puisque c’est dans cet organisme que ce processus est le plus étudié. Nos travaux portent sur snR30 (U17 chez l’humain), une petite RNP nucléolaire (snoRNP) essentielle à la maturation des ARN ribosomiques (ARNr). Nous avons purifié la snoRNP snR30 par chromatographie d’affinité et les protéines du complexe ont été identifiées par spectrométrie de masse. L’une d’elles est Nop6, une protéine nucléolaire qui contient un domaine de liaison à l’ARN (RBD) et deux domaines « coiled-coil » (CC). Nos expériences d’immunoprécipitation montrent que Nop6 s’associe au snoRNA snR30 de manière spécifique. ''In vitro'', Nop6 peut se lier directement au snoRNA snR30 en l’absence des autres protéines du complexe. Des mutations dans le RBD de Nop6 abolissent cette interaction. La présence des CC suggère que Nop6 pourrait interagir avec d’autres protéines. Nos tests double-hybrides indiquent que Nop6 interagit fortement avec Rrt5, une protéine associée à la transcription de l’ARNr. La caractérisation des interactions Nop6-snR30 et Nop6-Rrt5 est en cours.

Contexte

section icon Date : 12 mai 2010
host icon Hôte : Université de Montréal

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