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Comparaison de l’ubiquitylation de différentes protéines à domaine SH3 impliquées dans l’endocytose suite à leur interaction avec la ligase de l’ubiquitine Itch

Guillaume Desrochers
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Guillaume Desrochers

Résumé de la communication

La ligase de l’ubiquitine Itch appartient à la famille Nedd4 avec qui elle partage une architecture commune. Ces ligases possèdent un domaine C2 permettant leur liaison aux membranes, de deux à quatre domaines WW permettant plusieurs interactions entre protéines ainsi qu’un domaine catalytique HECT responsable du transfert de l’ubiquitine sur le substrat entrainant sa dégradation protéasomale. Itch possède toutefois une particularité unique par rapport aux autres membres de sa famille puisqu’il possède un domaine riche en proline (PRD) lui permettant d’interagir spécifiquement avec des protéines contenant des domaines SH3. Plusieurs de ces protéines jouent un rôle déterminant dans l’endocytose comme endophiline, amphiphysine, pacsine ainsi qu’intersectine. Itch pourrait donc être un régulateur important de l’endocytose, et par conséquent de la signalisation cellulaire, en contrôlant le niveau de ces différentes protéines. Nous avons donc mesuré l’interaction entre la ligase et ces substrats potentiels par BRET (''Bioluminescence Resonance Energy Transfer'') ainsi que par chromatographie d’affinité. Ces résultats ont permis de déterminer le degré d’interaction entre Itch et ces protéines endocytiques. Nous avons ensuite mesuré l’ubiquitylation des protéines à domaine SH3 par des essais cellulaires. Nos résultats démontrent que toutes ces protéines peuvent être ubiquitylées par Itch. L’effet d’une telle modification sur les différents substrats reste toutefois à vérifier.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 13 mai 2010
host icon Hôte : Université de Montréal

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