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Résumé de la communication
HIP1R est une protéine impliquée dans le mécanisme d’endocytose médiée par la clathrine. Par sa liaison avec la clathrine et l’actine, elle a un rôle dans l’assemblage de la clathrine et la réorganisation du cytosquelette d’actine. Afin de mieux comprendre les fonctions d’HIP1R, nous avons procédé à l’identification de partenaires d’interaction particulièrement au niveau du domaine TALIN. Par un essai de « pull down » avec une protéine de fusion GST-HIP1R-TALIN à partir d’un extrait de cerveau de rat suivi d’une analyse en spectrométrie de masse, nous avons identifié HSC70 comme un nouveau partenaire d’HIP1R. Cette interaction a été confirmée par un immunoblot spécifique anti-HSC70. Nous avons montré que l’interaction entre HIP1R et HSC70 est directe. Deux sites distincts de liaisons ont été identifiés l’un dans le domaine C-terminal et l’autre dans le domaine THATCH. À un niveau fonctionnel, nous avons observé que la présence d’une quantité croissante d’HSC70 inhibe la co-sédimentation d’HIP1R avec l’actine. HSC70 est impliquée dans le mécanisme d’endocytose au niveau du démantèlement de la clathrine. Cette nouvelle interaction d’HSC70 avec HIP1R documentée dans nos travaux permettrait d’établir un couplage entre le démantèlement de la clathrine et la polymérisation de l’actine et ainsi de placer HIP1R à un niveau central pour cette régulation.
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