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Importance de la phosphorylation de la ligase de l'ubiquitine Itch dans la reconnaissance et l'ubiquitination des protéines à domaine SH3

Rachel Forget
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Rachel Forget

Résumé de la communication

Itch est une ligase de l’ubiquitine impliquée dans la reconnaissance et la dégradation des protéines par le protéasome. Cette protéine contient trois sites de phosphorylation, cibles de la protéine JNK. Ces sites sont situés à l’intérieur d’un domaine riche en proline responsable des interactions de Itch avec plusieurs protéines à domaine SH3. La phosphorylation de Itch par JNK semble importante pour la reconnaissance de certains de ses substrats. Cependant, l’effet de la phosphorylation sur les interactions entre Itch et les protéines à domaine SH3 demeure inconnu à ce jour. Pour déterminer si la phosphorylation du domaine PRD de Itch est impliquée dans la reconnaissance et l’ubiquitination des protéines à domaine SH3, les trois sites de phosphorylation identifiés ont été mutés en substituant S199, T222 et S232 par des alanines pour éliminer le domaine PRD ou par une asparagine afin de mimer une forme constamment phosphorylée de Itch. Ensuite, ces mutants sont utlisés dans des essais d’ubiquitylation en cellules en culture pour déterminer leur impact sur la capacité de Itch phosphorylé ou non pour transférer l’ubiquitine sur ses substrats. Ces résultats nous permettront de déterminer l’impact de la phosphorylation de Itch sur son activité catalytique envers ses substrats à domaine SH3 ainsi que sur la modulation de ses interactions.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 13 mai 2010
host icon Hôte : Université de Montréal

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