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La caractérisation de la pyruvate kinase cytosolique recombinante du tubercule de pomme de terre (Solanum tuberosum) demontre un contrôle de cette enzyme par la respiration

Evgenia Auslender
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Evgenia Auslender

Résumé de la communication

La pyruvate kinase (PK) est une enzyme de la glycolyse responsable de la conversion du phosphoénolpyruvate (PEP) en pyruvate. La PK cytosolique recombinante de Solanum tuberosum a été produite dans Escherichia coli. Sa purification comprenait une chromatographie par chélation suivie d’une chromatographie d’échange d’ion. La protéine purifiée correspondait au poids moléculaire attendu de 55 kDa et démontrait une forte résistance à la dénaturation par la chaleur. Les propriétés cinétiques de la protéine recombinante ont été caractérisées. Le pH optimum de l’enzyme se situe dans la zone de pH physiologique. La saturation sigmoïdale de la PKc par le PEP indique un comportement coopératif positif des sous-unités lors de la liaison avec ce substrat. Les études de saturation avec l’ADP et l’UDP démontrent un comportement Michaelien. Les molécules du métabolisme primaire ont été criblées afin d’identifier des effecteurs possibles. Les acides aminés aspartate et glutamate n’ont eu aucun effet sur l’activité enzymatique. À l’inverse, l’alpha-cétoglutarate et le citrate ont provoqué une inhibition d’activité enzymatique d’intensité variable selon le pH. Lorsque testés sur la saturation de l’enzyme par le PEP, ces acides organiques augmentent le S0.5 et diminuent la coopérativité de la PKc. Les effets sont plus prononcés dans le cas du citrate. Les résultats démontrent que dans S. tuberosum, il existe un faible contrôle de l’activité par le métabolisme azoté et un fort control de l’enzyme par la respiration.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 13 mai 2010
host icon Hôte : Université de Montréal

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