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Calnuc, une nouvelle protéine impliquée dans le transport rétrograde du récepteur au mannose-6-phosphate

Heidi Larkin
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Heidi Larkin

Résumé de la communication

Le récepteur mannose-6-phosphate cation indépendant (CI-MPR) transporte des enzymes lysosomiales du TGN vers les endosomes avant d’être recyclé grâce à au complexe protéique nommé rétromère. Récemment, nos recherches ont mis en lumière l’existence d’une interaction entre ce récepteur et Calnuc, une protéine ubiquitaire qui lie le calcium et qui se retrouve niveau du réseau trans golgien (TGN) ainsi que des endosomes. L’étude consiste donc à caractériser l’interaction entre ces protéines pour ensuite déterminer l’impact fonctionnel de Calnuc dans le transport intracellulaire de CI-MPR. Nos résultats démontrent que Calnuc interagit avec la région terminale de la queue cytoplasmique de CI-MPR et colocalise partiellement avec celui-ci au niveau du TGN et des endosomes. La déplétion de Calnuc par ARN interférent induit une diminution du récepteur causée par un mauvais triage de ce dernier vers les lysosomes où il est dégradé. La rétention intracellulaire des cargos de CI-MPR (telle l’enzyme lysosomiale CatD) est également diminuée. L’absence de Calnuc empêche également le recrutement du complexe rétromère aux endosomes alors qu'aucune interaction n'est détectée entre Calnuc et les différents membres du complexe. Nous tentons actuellement d’élucider le mécanisme moléculaire qui sous tend ces effets. Nos résultats suggèrent que Calnuc serait une nouvelle protéine accessoire liant le complexe rétromère et jouant un rôle actif dans la regulation du transport rétrograde de CI-MPR des endosomes vers le TGN.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 9 mai 2011
host icon Hôte : Université de Sherbrooke, Université Bishop’s

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