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La cascade Mek/Erk induit la phosphorylation et favorise la stabilité du domaine intracellulaire de Notch1 (NIC1)

Isabelle Tremblay
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Isabelle Tremblay

Résumé de la communication

Des études récentes suggèrent que les voies KRas et Notch collaborent afin de promouvoir la carcinogenèse. Cependant, les mécanismes moléculaires sous-jacents cette collaboration demeurent inconnus. Le but de l’étude était d’évaluer l’effet de la voie Mek/Erk, en aval de Ras, sur l’expression et l’activité transcriptionnelle de NIC1. Pour inhiber la voie Mek/Erk, l’inhibiteur spécifique des Mek U0126 (10uM) a été utilisé, alors que la suractivation de la voie Mek/Erk a été effectuée via la surexpression d’une forme constitutive active de Mek (MekCA). L’activité transcriptionnelle de NIC1 a été déterminée via l’expression de l’ARNm d’Hes1, une cible transcriptionelle de Notch. Nos résultats démontrent que le traitement avec le UO126 : 1- diminue l’expression de NIC1 à court terme et 2- réduit la demie-vie de NIC1, ce qui 3- corrèle avec une diminution des niveaux d’expression d’Hes1. À l’inverse, la surexpression d’une MekCA : 4- augmente l’activité transcriptionnelle de NIC1 et 5- entraîne un retard de migration de la protéine NIC1. De plus, 6- des essais phosphatases confirment que cette forme retardée est hyperphosphorylée. 7- Des essais kinases montrent que NIC1 peut être directement phosphorylé par une Erk active in vitro. En conclusion, nos résultats suggèrent que la voie Mek/Erk stabilise NIC1 et favorise son activité transcriptionnelle. Aussi, nous démontrons pour la première fois que le fragment actif de Notch1 (NIC1) agit comme substrat des Erk.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 9 mai 2011
host icon Hôte : Université de Sherbrooke, Université Bishop’s

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