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Résumé de la communication
L’apoptose est un processus de mort cellulaire programmée nécessaire à l’élimination des cellules sénescentes ou endommagées. Les modifications post-traductionnelles permettent de réguler les diverses voies de signalisation pro-apoptotiques et anti-apoptotiques impliquées. L’objectif de notre programme de recherche est d’évaluer l’implication des modifications de type O-N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) lors de l’apoptose. Ce type de glycosylation demeure peu étudié, bien qu’il soit en compétition avec la phosphorylation pour la modification des résidus sérines et thréonines et pourrait affecter diverses voies apoptotiques. L’analyse du cycle cellulaire des cellules HPBALL par cytométrie de flux et la visualisation de la fragmentation de l’ADN par gel d’agarose révèle une association entre le niveau d’O-glycosylation total et une protection face à l’induction de l’apoptose par le tributylétain (TBT). Les patrons d’O-GlcNAcylation lors de l’apoptose induite par le TBT ont été déterminés par immunobuvardage de type western. Des différences majeures ont été observées pour une série de protéines dont le poids moléculaire varie entre 35 et 100 kDa. Une immunoprécipitation des protéines O-GlcNAcylées à l’aide de la lectine sWGA, suivi d’immunobuvardages de type Western ont permis de déterminer que l’endonucléase DFF40 est soumise à ce type de modification post-traductionnelle.
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