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Résumé de la communication
Les laccases (EC 1.10.3.2) sont des enzymes oxydatives impliquées dans la minéralisation de la lignine. Leur capacité à oxyder plusieurs polluants phénoliques persistants fait de ces enzymes une arme de choix dans le développement de (bio)procédés de décontamination des eaux usées ou des sols contaminés. Leur immobilisation/insolubilisation est cependant nécessaire afin de les utiliser dans des procédés industriels continus. Les techniques conventionnelles utilisent, pour la plupart, le glutaraldéhyde comme agent chimique permettant la formation des liaisons covalentes entre l’enzyme et le support solide ou d’autres enzymes. Ce dernier a cependant des effets néfastes sur la faune aquatique et les humains. Le chitosane, polysaccharide renouvelable et biodégradable, s’avère être une alternative écologique à ce composé nocif. Les groupements fonctionnels du chitosane, lorsqu’activés, peuvent former des liens covalents avec les résidus des acides aminés formant l’enzyme. Dans le cadre de ce projet il a donc été utilisé comme agent réticulant pour former des agrégats d’enzymes réticulés (cross-linked enzyme aggregates (CLEAs)) de laccase provenant du champignon lignivore Coriolopsis polyzona. Ces biocatalyseurs sont insolubles et conservent une activité importante. Ce projet s’attarde principalement sur la caractérisation des biocatalyseurs formés et de la détermination des conditions optimales de formation. Leur activité spécifique, leur stabilité face à des conditions dénaturantes et leur propriétés catalytiques
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