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Différentiation fonctionnelle des caspases 3 et 7

Dave Boucher
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Dave Boucher

Résumé de la communication

L’apoptose est un type de mort cellulaire essentiel à diverses fonctions chez les métazoaires. Elle implique l’activité d’une famille de protéases à cystéine spécifiques pour les résidus aspartate nommées caspases. Les caspases initiatrices, suite à leur dimérisation, activent par clivage les caspases exécutrices. Une fois activées, ces dernières cliveront une grande variété de protéines cellulaires causant l’apparition des caractéristiques de l’apoptose. Les caspases 3 et 7, les principales caspases exécutrices, ont une grande identité de séquence et sont souvent considérées comme redondantes. Elles partagent plusieurs substrats mais elles les clivent avec une efficacité fort variable. Des évidences suggèrent l’existence d’exosites qui expliqueraient cette divergence. Autre différence fonctionnelle, la caspase 3 présente une efficacité catalytique plus grande que la caspase 7 sur des peptides fluorogéniques. Pour caractériser ces divergences, une approche de mutagénèse inverse (acides aminés divergents d’une caspase changé en ceux de l’autre) est effectuée. Nous caractérisons ''in vitro'' et '' in cellulo'' les mutants obtenus pour comparer leur efficacité de clivage sur leurs substrats naturels. Nous modéliserons aussi la structure moléculaire des caspases mutantes intéressantes afin de comprendre comment les mutations pertinentes différencient l’activité de ces protéases. Ces travaux sont possibles grâce au soutien financier du fond à la découverte du CRSNG.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 12 mai 2011
host icon Hôte : Université de Sherbrooke, Université Bishop’s

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