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La régulation différentielle du récepteur opioïde delta est influencée par son interaction constitutive avec la protéine G et ses effecteurs

Karim Nagi
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Karim Nagi

Résumé de la communication

La surveillance ''in vivo'' des interactions des récepteurs opioïdes delta (ROD) a révélé que ces récepteurs, la protéine G et certains effecteurs atteignent la membrane comme une unité de signalisation. Ce complexe maintien son intégrité suite à l'activation du récepteur ce qui implique que les protéines régulatrices du ROD comme la beta-arrestine (b-arr) sont probablement recrutées aux complexes plutôt qu’aux récepteurs isolés. Si cela est vrai, on suppose que la désensibilisation de ROD est influencée par ses partenaires d'interaction. Des essais BRET et ELISA ont été réalisés pour comparer la régulation des RODs exprimés soit avec la protéine G soit avec la protéine G et des canaux potassiques de la famille Kir3. Nous avons observé que le ROD, le dimère Gbetagamma et Kir3 restent associées suite à une activation soutenue (60 min) avec l'agoniste SNC-80 (1µM). La b-arr est recrutée vers l'extrémité C-terminale de ROD et à proximité de Gbetagamma et Kir3 ce qui cause l’internalisation de ROD et Kir. En comparaison avec les complexes dépourvus de Kir, la présence de Kir3 au sein du complexe contenant DOR et la protéine G a)diminue l’affinité de recrutement de b-arr vers ROD, b)accélère la dissociation entre la b-arr et le récepteur, c)diminue le taux de recrutement de b-arr vers le dimère Gbetagamma et d)augmente de 20% l’internalisation du récepteur. Prises ensemble, ces données indiquent que la régulation du ROD est influencée par ses partenaires d’interaction qui lui restent associés durant sa désensibilisation.

Contexte

Section :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
news icon Domaine de la communication :
L'Énoncé de politique des trois Conseils nouvelle version : application au contexte québécois
section icon Date : 12 mai 2011
host icon Hôte : Université de Sherbrooke, Université Bishop’s

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