Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Résumé de la communication
La maladie d’Alzheimer (MA) est une maladie neurodégénérative touchant près de 500 000 Canadiens. Une étape précoce de la MA est la relâche neuronale excessive du peptide amyloïde-β (Aβ) s’accumulant sous forme de plaques dans le cerveau. L’Aβ provient du clivage de la protéine APP (Amyloid Precursor Protein) par les sécrétases β (BACE1) et γ aux endosomes. L’étude du trafic intracellulaire et du clivage d’APP est cruciale pour comprendre ce qui régit la production d’Aβ. Certains membres de la famille des récepteurs de lipoprotéines de faibles densités (LDLRs) interagissent avec APP et modulent son clivage en régulant son trafic et/ou en s’associant avec les sécrétases. LRP10, un nouveau membre peu connu des LDLRs, trafique entre le Golgi et les endosomes. Notre hypothèse est que LRP10 est un nouveau récepteur de l’APP, impliqué dans la régulation de son trafic et de son clivage en Aβ. Des études en microscopie confocale indiquent une colocalisation entre LRP10 et APP ainsi qu’entre LRP10 et BACE1 au Golgi. Des résultats d’immunoprécipitations démontrent l’interaction de LRP10 avec APP et BACE1. L’expression d’un mutant de LRP10 redistribué aux endosomes et à la membrane plasmique induit la redistribution d’APP observée en immunofluorescence. L’étude de lignées cellulaires stables pour LRP10 nous permet présentement de déterminer l’effet de LRP10 sur le trafic d’APP et son clivage en Aβ. Cette étude déterminera l'implication de LRP10 dans la production d'Aβ et dans la MA.
Vous devez être connecté pour ajouter un élément à vos favoris.
Veuillez vous connecter ou créer un compte pour continuer.
Outils de citation
Citer cet article :
MLA
APA
Chicago
Ajouter un dossier
Vous pouvez ajouter vos contenus préférés à des dossiers organisés. Une fois le dossier créé,
vous pouvez ajouter un article ou un contenu de la liste ou de la vue détaillée au dossier sélectionné dans la liste.