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Résumé de la communication
Le fer est un cofacteur essentiel à la croissance des organismes. Chez ''Schizosaccharomyces pombe'', Php4 est une sous-unité du complexe liant les boîtes CCAAT qui est responsable de la répression des gènes codants pour des protéines qui utilisent du fer lorsque ce dernier est en faible concentration. Il est déjà connu qu’en présence de fer, Php4 est inactivé post-traductionnellement via la présence de la glutarédoxine Grx4. L’objectif de recherche est de découvrir le rôle exact de Grx4 et le mécanisme par lequel cette protéine inhibe Php4 en réponse à la présence de fer. La technique du double-hybride a été utilisée chez la levure ''Saccharomyces cerevisiae'' pour quantifier la force de l’interaction protéique entre Php4 et Grx4. Ce système nous a permis de déterminer que Php4 interagit de façon constitutive avec le domaine thiorédoxine (TRX) de Grx4, alors que l’interaction entre Php4 et le domaine glutarédoxine (GRX) est dépendante de la présence de fer. Par la suite, nous avons démontré chez ''S. pombe'' que l’expression du domaine GRX seul de Grx4 est suffisante pour l’inactivation de Php4 en présence de fer. Ces résultats illustrent que le mécanisme par lequel Php4 est réprimé post-traductionnellement en présence de fer dépend de son interaction avec le domaine GRX de Grx4. Ce projet de recherche permet de mieux comprendre les mécanismes moléculaires de l’homéostasie du fer chez plusieurs espèces fongiques pathogènes qui possèdent des homologues de Php4.
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