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Communication
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Frédéric Murschel : Polytechnique Montréal
Les endoprothèses vasculaires représentent plus du tiers des traitements prescrits pour les maladies artérielles occlusives, et leur biofonctionnalisation par immobilisation de facteurs de croissance est très prometteuse afin de promouvoir une meilleure biocompatibilité. Dans ce contexte, une méthode novatrice est proposée pour la capture orientée de protéines biologiquement actives au moyen d’interactions peptidiques dites coiled-coil.
L’étude présentée rapporte la production d’une protéine recombinante obtenue par étiquetage du facteur de croissance endothélial vasculaire 165 (VEGF) avec un coil E à son extrémité N-terminale. L’étiquette en question a été précédemment employée, avec succès, pour immobiliser le facteur de croissance épidermique sur une grande variété de substrats.
Une analyse par gels SDS-PAGE a démontré la production de la protéine de fusion dans des cellules mammifères et sa purification par chromatographie d’affinité. La capacité de cette protéine chimère (Ecoil-VEGF) à être immobilisée par interaction coiled-coil a été confirmée au moyen d’un test biophysique basé sur l’utilisation d’un biocapteur SPR. Les résultats obtenus démontrent également que Ecoil-VEGF est capable de reconnaître et d’interagir avec les domaines extracellulaires de ses récepteurs. Enfin, la protéine a démontré une activité biologique en solution similaire à celle de VEGF natif, et a été capable de promouvoir la survie de cellules endothéliales lorsqu’immobilisée.
Thème du congrès 2012 (80e édition) :
Domaine de la communication :
Date :
7 mai 2012
Thème du communication :
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