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Charles Emond : Université Laval
Pour l’industrie fromagère, une quantité importante de protéines est rejetée lors du procédé de fabrication. Afin de rentabiliser la production, il devient donc attrayant de récupérer et valoriser les protéines perdues lors de la fabrication. Cependant, la raison pour laquelle ces protéines sont perdues est qu’elles ont une structure particulière qui les différencie des protéines qui forment la matrice fromagère. Si l’on souhaite récupérer ces protéines pour les réincorporer dans le fromage, il faut donc modifier (dénaturer) leur structure pour s’assurer qu’elles soient retenues. On utilise généralement une température élevée, une pression élevée ou une combinaison des deux pour dénaturer les protéines du petit lait.
Pour prédire, caractériser et quantifier la dénaturation des protéines du petit lait, plusieurs méthodes analytiques peuvent être utilisées. Par exemple : la spectroscopie infrarouge, la détermination de la taille et de la charge des particules de protéines par diffraction laser, l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide et l’étude dynamique des propriétés rhéologiques des gels de protéines dénaturées. Ces différentes techniques et leurs applications pour l’étude de la caractérisation structurale des protéines laitières seront décrites dans cette présentation.
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