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Colloque
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Philippe Roux : Université de Montréal
La protéine kinase mTOR (mammalian target of rapamycin) favorise la croissance et la prolifération cellulaire en régulant la traduction des ARNm et en augmentant la capacité de la cellule à synthétiser des protéines. Bien que mTOR favorise la traduction de façon globale, son activité semble être particulièrement requise pour la traduction de certaines classes d'ARNm codant pour des protéines impliquées dans la croissance cellulaire.
Afin de mieux comprendre les mécanismes associés à cette régulation spécifique, nous avons caractérisé le complexe protéique s'associant à la coiffe des ARNm à l'aide d'une approche en protéomique quantitative. Ainsi, nous avons identifié plusieurs nouveaux facteurs s'associant avec la coiffe des ARNm de façon dépendante à mTOR, y compris la protéine LARP1 (La-related protein 1). Nos résultats indiquent que LARP1 s'associe avec la machinerie traductionnelle et que sa présence est nécessaire pour la traduction d'une classe d'ARNm contenant un motif oligopyrimidique terminal (TOP). Cette classe d'ARNm code pour plusieurs composants de la machinerie traductionnelle et facteurs d'initiation de la traduction, suggérant que LARP1 joue un rôle important dans la croissance cellulaire en aval de mTOR. Dans l'ensemble, nos travaux révèlent un nouveau mécanisme de régulation de la traduction spécifique des ARNm par mTOR, et impliquent LARP1 comme un joueur important dans la croissance et la prolifération cellulaire.
La spectrométrie de masse est une technologie essentielle dans le domaine des sciences biologiques et de la santé. Cette technologie est entre autres la clé de voûte de la protéomique et de la métabolomique, deux sciences « omiques » qui visent à caractériser l’ensemble des protéines et autres métabolites produits par les cellules dans des conditions physiologiques normales ou pathologiques. Ce symposium vise à faire un survol des plus récents développements en protéomique et en métabolomique, de même qu’un survol de leurs contributions à notre compréhension des processus cellulaires au niveau moléculaire.
La spectrométrie de masse fournit aussi de nouveaux indices sur la structure et la dynamique des protéines et de leurs complexes, systèmes qui très souvent ne sont pas accessibles avec les approches de caractérisation classiques telles que la RMN et l’analyse aux rayons X. Les avancées récentes en spectrométrie de masse structurelle montrent à quel point la mesure de la masse exacte des protéines et de leurs complexes peut offrir une description intégrée de leur composition, de leur dynamique et de leur stabilité.
Thème du congrès 2014 (82e édition) :
Thème du colloque :
Responsables :
Date :
13 mai 2014
