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Communication
Membre a labase
Bruno Johnson
Le facteur de fragmentation de l’ADN de 40 kDa (DFF40) est l’enzyme majoritairement responsable de la fragmentation internucléosomale de l’ADN lors de l’apoptose. Son expression et sa localisation cellulaire sont altérées au niveau de divers cancers, notamment chez certains neuroblastomes et leucémies.
Notre hypothèse est que des modifications post-traductionnelle (MPT) du DFF40 sont impliquées dans la régulation de son activité et de sa localisation. Le DFF40 possède des sites potentiels de compétition entre O-glycosylation et phosphorylation. Les lymphocytes T Jurkat ont été séparés en fraction cytoplasmique, membranaire, nucléaire et liée au cytosquelette. Les protéines O-glycosylées ont été purifiées à l’aide de la lectine succinylées de germe de blé (sWGA) et les protéines phosphorylées ont été purifiées par chromatographie d’affinité. Nos résultats démontrent que le DFF40 est O-glycosylé, de même que phosphorylé. L’O-glycosylation favoriserait la localisation membranaire de la protéine et la phosphorylation pourrait jouer un rôle dans la régulation de son oligomérisation. Des résultats préliminaires suggèrent que le DFF40 membranaire serait localisé au niveau de la mitochondrie.
Ce projet permettra de mieux comprendre la régulation de la fragmentation de l’ADN lors de l’apoptose, un processus qui, lorsqu' altéré, peut mener à une résistance tumorale face à la chimiothérapie.
Thème du congrès 2016 (84e édition) :
Domaine de la communication :
Date :
9 mai 2016
Thème du communication :
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