Colloque

Action des sels minéraux sur la phénylalaninyl-tRNA synthétase de levure

R.J. Cedergen

P. Lahaye

M. Dugre

Membre a labase

R.J. Cedergen

Résumé du colloque

Un extrait cellulaire enrichi en phénylalaninyl-tRNA synthétase a été préparé selon les méthodes déjà publiées à partir de la levure, Saccharomyces cerevisiae. Les protéines de cet extrait précipitant entre 40 et 60 % de saturation en sulfate d'ammonium sont chromatographiées sur une colonne de Séphadex G-100. L'activité de la phénylalaninyl-tRNA synthétase est suivie par la formation de [14C] phénylalaninyl-tRNA en présence de tRNA levure en présence de [C-14]phe. Certains sels, particulièrement le baryum (chlorure ou acétate) et le manganèse à une concentration de 0.1 M dissocient la synthétase en deux sous-unités possédant de l'activité catalytique. Ce phénomène est aussi retrouvé dans le cas de la synthétase de foie de rat mais non pas dans le cas d'E. coli. Les poids moléculaires des sous-unités déterminés par chromatographie sur colonne de Séphadex G-200 sont autour de 100,000. La dissociation dépend vraisemblablement du rayon du cation, ainsi le baryum produit 90 % de dissociation, le manganèse 80 %, le calcium ou le magnésium 25 % et le sodium 15 %.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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