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Résumé du colloque
Le transport transmitochondrial des acides gras, sous forme d'acylcarnitines, requiert la présence de la carnitine, un co-facteur essentiel, et est catalysé par un transporteur spécifique, la translocase. Celle-ci est présente dans la membrane interne des mitochondries et c'est dans la matrice qu'a lieu la β-oxydation des acides gras, qui fournira la majeure portion de l'énergie totale de la cellule. C'est l'observation d'une augmentation d'acylcarnitines, dans les muscles, qui a mené à l'hypothèse d'une déficience possible de la translocase. Nous avons étudié l'activité de la translocase dans les mitochondries isolées du cœur de hamster cardiomyopathique (bio 14.6) comparée au hamster témoin (F.B). Ce test est basé sur l'oxydation du [2-14C]pyruvate et sur l'[14C]acétylation de la carnitine du milieu. Des études préliminaires démontrent que le coefficient respiratoire est plus faible dans les mitochondries du hamster cardiomyopathique. De plus, nos résultats indiquent que l'activité de la translocase chez ce dernier se situe entre 65 et 70% par rapport au hamster témoin. Pour les 3 paramètres étudiés, soit la concentration de carnitine, la quantité de protéines et la période d'incubation. Paradoxalement, le résultat du système pyruvate oxydase a prouvé que l'oxydation du pyruvate était intacte, ce qui tourne vers un défaut supplémentaire quant à la déficience possible de la translocase. Des expériences ultérieures pourront préciser la nature de cette déficience.
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