Colloque

Activité de la MAO dans le plasma séminal humain

C. Roberge

A.G. Roberge

R.R. Tremblay

Membre a labase

C. Roberge

Résumé du colloque

Cette étude a pour but de démontrer la présence de la monoamine oxydase (MAO) (EC 1.4.3.4) dans le plasma séminal humain et d'en définir les paramètres biochimiques de la cinétique enzymatique. Un aliquot de plasma séminal humain centrifugé 30 min à 2,500 r.p.m. a servi pour notre évaluation. Une technique fluorimétrique utilisant la sérotonine (5HT) comme substrat de disparition comme mesure d'évaluation de l'activité enzymatique a été utilisée. L'activité optimale de l'enzyme est obtenue à un pH 7.2 utilisant un tampon Tris médium. L'activité enzymatique est linéaire pendant 45 min. La Km de l'enzyme est de 3 x 10^-9 M et son Vmax de 455 nmoles de 5HT disparaissant par mg de protéine par min. Une linéarité entre la disparition du substrat et l'augmentation du produit la 5 HIAA a également été démontrée. L'activité spécifique de l'enzyme, mesurée sur 30 échantillons de plasma séminal provenant d'individus non encore différenciés cliniquement, est de 500 ± 250 nmoles de 5HT disparaissant par mg de protéine par min. Les résultats obtenus nous laissent croire que l'activité de la MAO du plasma séminal humain peut être reliée à la présence de neurotransmetteurs et à leur implication sur le plan de l'activité sexuelle.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire

Hôte : Université de Sherbrooke

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