Colloque

Activité phosphotyrosine phosphatase des acides phosphatases acides prostatiques humaines et canines

Danielle Landry

Claude Bourassa

Alcide Chapdelaine

Simone Chevalier

Membre a labase

Danielle Landry

Résumé du colloque

La déphosphorylation des protéines, principalement sur les résidus de sérine, thréonyle et tyrosyle, est un prérequis à plusieurs fonctions cellulaires et la phosphorylation des résidus tyrosyles est plus spécifiquement reliée à la croissance cellulaire. La déphosphorylation de ces protéines peut aussi exercer un rôle régulateur et conséquemment nous avons étudié l'activité des phosphotyrosine phosphatases (PAP) sur les substrats p-nitrophenylphosphate (p-npp), phosphosérine (p-ser), phosphothréonine (p-thre) et phosphotyrosine (p-tyr). Différentes sources de PAP, telles les extraits de prostate canine et de tumeurs cellulaires épithéliales cultivées, le plasma séminal humain et de chien, une préparation de PAP partiellement purifiée sur gel (Mr 100-120 Kd) hydrolysent le p-npp (Km 0.26 mM) et la p-tyr (Km 3-6 mM) alors que leur activité vis-à-vis la p-thre et la p-ser est minimale. L'o-vanadate, inhibiteur spécifique des phosphotyrosine protéine phosphatases est le plus puissant inhibiteur de l'hydrolyse du p-npp par la PAP du plasma séminal canin. En ordre décroissant suivent le tartrate, le molybdate, le fluorure et la p-tyr. Ces résultats suggèrent que la PAP, par son activité phosphotyrosine phosphatase, joue un rôle local dans la régulation des fonctions prostatiques.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université de Montréal

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