Colloque

Acylation du L-α-glycérophosphate dans le corps adipeux de Schistocerca gregaria Forsk

C. Marchand

A. Lemonde

A. Beaudoin

Membre a labase

C. Marchand

Résumé du colloque

Le précipité (30 000 x g) d'un homogénat de corps gras catalyse la formation d'acide phosphatidique à partir d'α-glycérophosphate-U-14C et de palmityl-CoA. À 25°C et avec des concentrations protéiques entre 10 et 250 mg/ml, la réaction est linéaire pendant 6 min. Le pH optimum est 8.5. Le Km apparent est de 8.3 x 10-3 M pour le palmityl-CoA et de 3.3 x 10-3 M pour le glycérophosphate. Des concentrations supérieures à 40 µM en palmityl-CoA inhibent la réaction. Dans les mêmes conditions, la préparation enzymatique catalyse aussi l'acylation par l'oléyl-CoA. Toutefois, à concentration optimum (10 µM), la quantité d'α-glycérophosphate transformée est environ 7 fois moins grande qu'avec le palmityl-CoA. Cependant, les deux activités semblent s'additionner, ce qui suggère deux enzymes ou tout au moins deux sites sur le même enzyme.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université d’Ottawa

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