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Résumé du colloque
Les protéines de la membrane externe de Legionella pneumophila sérogroupes 1 à 8 ont été préparées, à partir d'un lysat bactérien, par solubilisation sélective avec du lauryl sarcosinate de sodium. Les protéines ainsi obtenues ont été séparées par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de dodécyl sulfate de sodium (SDS-PAGE) et transférées sur des feuilles de nitrocellulose. Des antisérums de lapin dirigés contre chacun des 8 sérogroupes de L. pneumophila ont été obtenus en immunisant chaque animal avec des bactéries vivantes. Les protéines transférées ont été révélées avec ces antisérums et des immunoglobulines de cochon anti-immunoglobulines de lapin marquées à la peroxydase. Des déterminants antigéniques communs aux 8 sérogroupes ont été trouvés dans au moins 2 protéines de la membrane externe (29kd et 45kd). Cependant, des expériences d'absorption croisées ont révélé que ces protéines étaient antigéniquement reliées mais non identiques parmi les sérogroupes. Les relations antigéniques observées avec ces 2 protéines correspondaient bien avec celles observées par immunofluorescence.
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