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Résumé du colloque
Les cellules HepG2 peuvent soumettre une partie des esters de cholestérol (EC) des lipoprotéines de densité intermédiaire (IDL) grâce à leur "Site de Liaison des Lipoprotéines". Ce site a la particularité de reconnaître seulement les protéines de la famille des apolipoprotéines. Ceci lui confère cependant la possibilité de lier toutes les classes de lipoprotéines. Cette étude a été entreprise pour déterminer si le SLL participe directement à la captation des EC. Il est offert possible que les EC des IDL soient transférées aux lipoprotéines sécrétées par la cellule que ce soit ces dernières lipoprotéines qui captent aux SLL. Dans ce cas donc, analyse l'effet d'apolipoprotéines (apo) exogènes sur l'association aux cellules HepG2 de IDL marquées à l'iode-125 et en 2H-ethers de cholestérol. Nos résultats démontrent qu'il y a 2 à 7 fois plus de EC que de protéines des IDL qui s'associent aux cellules par l'addition d'apoA-I libres ou associées à des lipides bloque la liaison des IDL aux SLL ainsi que la captation sélective des EC des IDL. Il est à noter que les apoA-I libres sont 10 fois plus efficaces que celles liées à des lipides. De plus, nous n'avons pas remarqué de différence significative de EC des IDL vers des apolipoprotéines exogènes indiquant donc que des apoA-I sous différentes formes empêchent directement la captation sélective des EC des IDL en association avec les IDL aux SLL des cellules HepG2. Bref, cette étude démontre que le SLL a un rôle direct à jouer dans le métabolisme des IDL.
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