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Analyse des sites antigéniques de la porine d'Haemophilus influenzae type b (Hib)

Chantale Guy
Josee Name
James W. Coulton
Vincent Vachon
Serge Montplaisir
Bernard R. Brodeur
CG

Membre a labase

Chantale Guy

Résumé du colloque

La protéine majeure de la membrane externe (40KDa) d'Hib exerce la fonction de porine. Sa purification a été effectuée par divers traitements de solubilisation au bromure de cétyltriméthyl ammonium et au CaCl2 suivie de précipitations éthanoliques. Le fractionnement par chromatographie sur DEAE-Sépharose nous permet d'obtenir la porine purifiée. La protéine de 40KDa représente 99% du contenu protéinique de la préparation purifiée, tel que démontré par l'analyse en SDS-PAGE. Des souris BALB/c ont été immunisées avec de la préparation de porine. Une proportion élevée d'anticorps induits sont dirigés contre des épitopes accessibles et/ou dénaturés lors d'une épreuve radioimmunologique avec des cellules entières. Les antisérums anti-porine démontrent une activité bactéricide in vitro. Des Ac monoclonaux ont été produits et caractérisés in vitro et in vivo afin d'identifier les épitopes responsables de l'induction d'anticorps protecteurs.

Contexte

Section :
Microbiologie, virologie et immunologie
news icon Thème du colloque :
Microbiologie, virologie et immunologie
host icon Hôte : Université de Moncton

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Titre du colloque :

Microbiologie, virologie et immunologie
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