Colloque

Analyse protéomique des protéines interagissant avec la poly(ADP-ribose) polymérase-1

Véronique Bouchard

Joanna Hunter

Guy G. Poirier

Membre a labase

Véronique Bouchard

Résumé du colloque

La poly(ADP-ribose) polymérase-1 (PARP-1), un enzyme nucléaire très abondant, est responsable de la poly(ADP-ribosyl)ation, une modification post-traductionnelle importante de plusieurs protéines nucléaires. La PARP-1 est impliquée dans la régulation des processus cellulaires clés tels la réparation et la réplication de l’ADN, la transcription et l’apoptose. Dans cette étude, nous avons identifié des protéines interagissant avec la PARP-1 par co-immunoprécipitation et par identification par spectrométrie de masse. Cette nouvelle technique permet d’identifier des protéines d’après la masse des peptides obtenus par une digestion avec la trypsine. Les hnRNP A2/B1 et H, ainsi que le facteur d’élongation de la traduction 1a1 (EF-1a) ont été identifés par cette méthode. Les hnRNP A2/B1 et H sont impliqués dans l’épissage des pré-ARNm. EF-1a est essentiel pour la liaison des ARNt au ribosome lors de la traduction des ARNm et est impliqué dans l’apoptose. Ces protéines étant impliquées dans les mêmes processus cellulaires que la PARP-1, ces résultats sont en accord avec les observations impliquant la PARP-1 dans les processus cellulaires fondamentaux.

Contexte

Section :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Thème du colloque :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Responsables :

Stéphane Gagné

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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