Colloque

Analyse structure-fonction de la molécule HLA-DO

Alexandre Brunet

Membre a labase

Alexandre Brunet

Résumé du colloque

La liaison des peptides antigéniques aux complexes CMH de classe II active les lymphocytes T-CD4 en réponse à une invasion microbienne. HLA-DO est une molécule CMH de classe II « non-classique » qui agit en régulant négativement le chargement des peptides antigéniques sur des molécules CMH de classe II classiques. Les connaissances sur cette molécule sont très limitées et HLA-DO pourrait devenir une cible efficace pour moduler la présentation de peptides sur les CMH de classe II dans diverses pathologies. Notre objectif consiste à caractériser les fonctions et les interactions de HLA-DO dans la voie de présentation d’antigène sur les CMH de classe II et de découvrir des anomalies dans la régulation de ces molécules qui peuvent jouer un rôle dans l’évasion tumorale du système immunitaire. Nous avons généré une gamme de mutants HLA-DO dans le but d’identifier les différents motifs de signalisation intracellulaire qui jouent un rôle au niveau du transport de ces complexes aux compartiments endosomaux (MIIC) ainsi que les motifs impliqués dans l’internalisation au niveau de la membrane plasmique. Le domaine cytoplasmique de HLA-DO possède deux motifs potentiels de signalisation : un motif dileucine, qui joue probablement un rôle dans l’internalisation, et un motif tyrosine impliqué dans le ciblage de ces complexes vers les MIIC. Ces acides aminés critiques ont été remplacés en alanine par mutagénèse dirigée. Nous avons transfecté des cellules Hela et des cellules fibroblastiques DAP avec ces différents mutants HLA-DO. Ces mutations nous permettront ainsi de mettre en évidence le rôle de ces différents motifs et leur importance dans les interactions avec d’autres chaperons de la voie de présentation d’antigènes.

Contexte

Section :

Immunologie, virologie

Thème du colloque :

Immunologie, virologie

Responsables :

Irma Bernatchez-Lemaire

Hôte : Université d’Ottawa

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