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Anomalies des cinétiques d'aminoacylation catalysées par le glutamyl-tRNA synthétase, résultant des complexes de haut poids moléculaire isolés du cerveau de boeuf

C. Vadeboncoeur
J. Lafonte
CV

Membre a labase

C. Vadeboncoeur

Résumé du colloque

Le glutamyl-tRNA synthétase partiellement purifiée de cerveau de boeuf est associée à des complexes de poids moléculaire de plus de 10^6, et catalyse la formation du Glutamyl-tRNA à une vitesse initiale beaucoup plus lente qu'une vitesse constante atteinte après 5 min. Toutefois, l'aminoacylation du tRNA est inhibée par l'addition de dithiothreitol et seulement si les complexes enzymatiques ont été pré-incubés en présence de glutamate, ATP et t^32P. Après une pré-incubation, ces complexes avec le γ-methyl-L-glutamate, un inhibiteur compétitif de Glutamyl-tRNA synthétase, l'enzyme est beaucoup plus lente qu'après une pré-incubation avec le glutamate et l'ATP, mais atteint la même vitesse constante. De plus, l'enzyme a été préincubée en présence de glutamate, la vitesse d'aminoacylation de tRNA augmente lentement après l'addition de l'inhibiteur. Enfin, l'association du glutamate à ces complexes a été observée par des méthodes non-conventionnelles et diffère des résultats sur les glutamyl-tRNA synthétases. Ces résultats indiquent l'existence de pools de glutamate et de glutamyl-tRNA synthétases de haut poids moléculaire contenant ces synthétases.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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