Colloque

Application de la RMN en solution à la protéomique structurale : le cas de la protéine Max humaine

Pierre Lavigne

Membre a labase

Pierre Lavigne

Résumé du colloque

La spectroscopie de Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) en solution est appelée à jouer un rôle important dans le développement de la protéomique structurale. En effet, la RMN multinucléaire et multidimensionnelle permet de déterminer de façon relativement rapide (et à la limite de façon automatisée) la structure secondaire "séquence-spécifique" de protéines uniformément marquées au 13C et 15N. Ceci est possible grâce à l’existence d’une dépendance des déplacements chimiques à la structure secondaire (i.e. hélice-a, feuillet-b et pelote statistique) de certains atomes du squelette polypeptidique (e.g. 13Ca, 13Cb, 13CO et 1Ha). De plus, à l’aide de mesures RMN des temps de relaxation T1 et T2 des 15N du squelette polypeptidique en présence d’anisotropie de diffusion rotationnelle, il est possible d’obtenir des contraintes structurales à longue portée permettant de définir l’orientation relative de domaines ou de structures secondaires à l’intérieur d’une protéine. Ainsi, il est possible de valider des modèles théoriques basés sur l’homologie de séquence. Le modelage par homologie est souvent la première étape de la protéomique structurale. Durant cet exposé, je présenterai l’utilisation des déplacements chimiques des 13Ca, 13Cb, 13CO et 1Ha et des mesures de T1 et T2 de 15N nous permettant de valider un modèle théorique du domaine B-HLH-LZ de la protéine Max humaine.

Contexte

Section :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Thème du colloque :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Responsables :

Stéphane Gagné

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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