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Application des techniques de spectroscopie à l'étude structurale de protéines

Claude Lazure
Ajoy Basak
Ashraf A. Ismail
Alain Boudreault
CL

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Claude Lazure

Résumé du colloque

Les prohormones convertases 1 et 2 sont des endoprotéases de type subtilisine impliquées dans la conversion des précurseurs hormonaux en peptides biologiquement actifs et hormones. Suite à leur clonage et à l’élucidation de leur séquence en acides aminés, il fut proposé qu’un segment peptidique localisé dans la portion COOH- terminale pouvait comporter une structure hélicale dotée de caractéristiques amphipatiques et éventuellement capable d’interagir avec des constituants membranaires. Dans le but de vérifier cette hypothèse, un peptide synthétique représentant les acides aminés 706 à 726 contenus dans la séquence de la prohormone convertase I murine (mPCI) fut préparé par synthèse en phase solide. Après purification et caractérisation, des études structurales visant à confirmer l’existence d’une structure hélicale furent menées à l’aide de techniques spectrométriques de dichroisme circulaire (CD) et d’absorption des rayons infra-rouges par transformées de Fourier (FTIR). De plus, l’interaction possible avec des composantes membranaires fut aussi investiguée. Les résultats obtenus permettent de conclure d’une part qu’une région de PCI contenant ce segment peptidique peut s’attacher aux membranes biologiques et d’autre part que le peptide synthétique peut exister préférentiellement en solution dans une conformation hélicale. L’utilité des techniques modernes de spectroscopie sera discuté en se servant de ce modèle.

Contexte

Section :
Les applications de la spectroscopie infrarouge transformée de Fourier en chimie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Les applications de la spectroscopie infrarouge transformée de Fourier en chimie moléculaire
host icon Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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