Colloque

Approche sur le fonctionnement catalytique de la diamine oxydase du rein de porc

J.-M. Pionetti

Membre a labase

J.-M. Pionetti

Résumé du colloque

Le mécanisme intime de la réaction catalysée par la diamine oxydase est depuis longtemps controversé en ce qui concerne la nature du groupement prosthétique de l'enzyme et la réactivité des éléments constitutifs du substrat lors de son oxydation. L'élimination d'un proton du substrat étant l'une des phases clés pour la compréhension du mécanisme, l'utilisation comme substrat de putrescine deutérée a permis d'étudier cette partie de la réaction. Les résultats montrent que l'hypothèse la plus probable est celle où la diamine oxydase pourrait rendre labile un proton porté par le carbone α du substrat. La présence d'un groupement carbonyle au centre actif de la protéine serait également en faveur de cette hypothèse. Sur la diamine oxydase purifiée la présence de cuivre et de pyridoxal-phosphate a été mise en évidence.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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