Colloque

Aspects évolutifs et structuraux de la reconnaissance de l'ARNtGlu, de l'ATP et du glutamate chez la glutamyl-ARNt synthétase d'Escherichia coli

Daniel Dubois

Jacques Lapointe

Sébastien Blais

Rajat Banerjee

Vanessa Baudin

Siddhartha Roy

Membre a labase

Daniel Dubois

Résumé du colloque

La glutamyl-ARNt synthétase (GluRS) est responsables de la biosynthèse du Glu-ARNtGlu. Cette réaction est réalisée en deux étapes : 1) activation du glutamate (en présence d’une molécule d’ATP) et 2) son transfert sur le ribose de l’adénosine 3’ terminale de l’ARNt. Chez les GluRS, cependant, la présence de l’ARNt est requise à la première étape. La traduction fidèle des codons associés au glutamate lors de la biosynthèse des protéines dépend ainsi de la capacité de la GluRS à reconnaître spécifiquement ses substrats (ARNtGlu, glutamate et ATP). La GluRS est une enzyme modulaire composée de 5 domaines. Le rôle d’un atome de zinc présent dans le domaine 2 de la GluRS a été identifié en caractérisant un variant altéré dans son affinité pour celui-ci (substitution C100Y); cette région de liaison du zinc participe à la formation du site de liaison du glutamate via un contact avec la tige acceptrice de l’ARNt. L’évolution rationnelle du site de liaison du glutamate dans le domaine 1 vers la liaison de la glutaminea été tentée. Bien qu’aucun variant de la GluRS n’aminoacyle efficacement la glutamine, les résultats permettent de mieux comprendre les mécanismes de la liaison spécifique du glutamate. Finalement, l’analyse de variants de la GluRS au site d’une glycine conservée évolutivement dans le domaine 3 a montré sa participation à l’ajustement conformationnel induit par l’ARNt et permettant le positionnement adéquat de l’ATP au site actif, à l’interface des domaines 1 et 3.

Contexte

Section :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Thème du colloque :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Responsables :

Stéphane Gagné

Hôte : Université Laval

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