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Résumé du colloque
Les aminoacyl-ARNt synthétases catalysent une des étapes clef de la biosynthèse des protéines, soit l'aminoacylation des ARNts avec leurs acides aminés respectifs. Le gène gltX de B. subtilis, qui code pour la glutamyl-ARNt synthétase, est suivi des gènes cysE et cysS, qui codent respectivement pour la sérine acétyl-transférase et la cystéinyl-ARNt synthétase. Ces trois gènes sont transcrits à partir du promoteur constitutif de gltX. Une région pouvant adopter des structures secondaires alternatives de type terminateur-antiterminateur, ainsi qu'une région conservée chez la plupart des transcrits des gènes des aminoacyl-ARNt synthétases et certains gènes de biosynthèse d'acides aminés de B. subtilis, se situent entre les gènes gltX et cysE/S. L'étude de la régulation de la région entourant le gène gltX de B. subtilis a permis d'identifier, par cartographie à la nucléase S1 et par extension d'amorce, un site de maturation situé immédiatement en aval de la structure terminatrice. Des études de transcription in vitro ont également permis d'identifier ce site de maturation, nous démontrant qu'il s'agit d'une auto-maturation. Cette maturation pourrait avoir comme effet de stabiliser les transcrits de gltX et de cysE/S. De par sa position et par son activité ribozyme, le site de coupure trouvé en analysant le messager de gltX-cysE-cysS suggère un mécanisme de régulation différent de ce qui est retrouvé chez plusieurs autres transcrits d'aminoacyl-ARNt synthétases, où la maturation se situe plutôt en amont de la structure secondaire et augmente ainsi la stabilité du transcrit en aval.
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