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Autres preuves que le réactif BOP est un agent de couplage idéal en synthèse peptidique

MF

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Mylène Forest

Résumé du colloque

Il a été récemment démontré que le réactif de couplage peptidique BOP (hexafluorophosphate de benzotriazol-1-yl-oxy tris (diméthylamino) phosphonium) offre plusieurs avantages comparativement au dicyclohexylcarbodiimide (DCC), un réactif fréquemment utilisé pour la formation de liens peptidiques [A. Fournier et al., Int. J. Peptide Protein Res.31,86(1988)]. Bien que ces travaux aient démontré l'absence de racémisation pour la plupart des acides aminés lors de leur couplage au moyen du BOP, aucune étude n'avait encore clairement indiqué l'effet de ce réactif sur l'histidine, le résidu d'acide aminé le plus susceptible à la racémisation. Ainsi, une étude comparative des deux méthodes de couplage lors de la synthèse du peptide modèle TRH (pGlu-His-Pro-NH2) nous a permis de vérifier la supériorité du BOP pour le couplage de l'histidine et de confirmer au moyen de la HPLC le maintien de la chiralité de cet acide aminé après la production dans la chaîne peptidique. De plus, cette synthèse a aussi montré la possibilité d'incorporer au moyen du BOP dans le diméthylformamide, l'acide pyroglutamique (p-Glu) sous forme libre.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

Biochimie

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