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Biologie moléculaire de la ß-lactamase SHV-1

Josée Mercier
Roger C. Levesque
JM

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Josée Mercier

Résumé du colloque

La diversité des ß-lactamases à médiation plasmidique capables d'hydrolyser les pénicillines et les céphalosporines est remarquable. Afin de comprendre l'évolution et le polymorphisme des 30 gènes bla connus, une analyse moléculaire s'impose. Le gène bla SHV-1 a été isolé d'un fragment de restriction BamH1 de 8 kb provenant du plasmide R974 cloné dans le vecteur pACY184. Suite à une cartographie physique et chimique et à la délétion de fragments d'ADN, le gène structural a été localisé dans 3 fragments contigus PvuII de 159, 347 et 637 pb. Ces fragments ont été cloné dans M13mp18/19 et les 2 brins d'ADN séquencé par la méthode didésoxy. L'analyse sur ordinateur des séquences a révélé des particularités intéressantes telles qu'un site actif STFK, des régions conservées dans l'évolution et une homologie variant de 55% à 80% avec les ß-lactamases de la classe A. Des études de phylogénie et de la structure 3-D de l'enzyme permettront de mieux définir les résidus spécifiques impliqués dans l'hydrolyse de nouveaux substrats.

Contexte

Section :
Biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

Biologie moléculaire
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