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BphF : un système modèle pour étudier les protéines contenant un centre [2Fe-2] de type Rieske

Manon M J Couture
Lindsay D. Eltis
MM

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Manon M J Couture

Résumé du colloque

Les protéines contenant des centres fer-soufre sont impliquées dans de nombreux processus fondamentaux de la vie, tels que le transfert d'électron, la régulation de la transcription de gènes et diverses fonctions catalytiques. Parmi les différents sites fer-soufre, le centre [2Fe-2S] de type Rieske demeure le moins caractérisé. Ligué à la chaîne polypeptidique par l'intermédiaire de 2 résidus cystéine et 2 résidus histidine, le centre Rieske est couramment retrouvé dans les dioxygénases microbiennes impliquées dans la dégradation des composés aromatiques, ainsi que dans les chaînes de transport d'électrons des chloroplastes et des mitochondries. D'importantes différences biophysiques sont observées entre les diverses protéines Rieske. Par exemple, le potentiel d'oxydoréduction de la protéine Rieske du complexe bc1 est de +310 mV alors que celui des ferrédoxines des dioxygénases microbiennes varie entre -100 et -150 mV. Afin d'élucider les éléments structuraux de la protéine qui modulent les propriétés des centres Rieske, nous avons surexprimé et purifié BphF, la ferrédoxine impliquée dans la dégradation microbienne du biphényl et des BPCs. La protéine recombinante rcBphF a un potentiel d'oxydoréduction de -146 mV et un spectre RPE typique d'un centre Rieske. Le rôle des résidus conservés His45, His66, Gly46, Glu62 et Phe70 a été étudié par mutagénèse dirigée.

Contexte

Section :
Biochimie et biologie structurale
news icon Thème du colloque :
Biochimie et biologie structurale
manager icon Responsables :
Michel Guertin
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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