Communication

BUD7, BUD8 et BUD9, trois gènes requis pour le bourgeonnement bipolaire chez la levure S. cerevisiae

Nicolas Pagé

Howard Bussey

Amos Mckenzie Iii

Laura Schenkman

Heidi Harkins

John Pringle

Membre a labase

Nicolas Pagé

Résumé de la communication

Chez la levure Saccharomyces cerevisiae, le site d'émergence des nouveaux bourgeons est déterminé génétiquement et s'exprime selon deux modes distincts. Les cellules haploïdes (MATa ou MATalpha) utilisent préférentiellement le mode axial alors que les cellules diploïdes (MATa/alpha) utilisent le mode bipolaire. Lors du bourgeonnement bipolaire, la formation des nouvelles cellules se produit soit tout près du site de la première division cellulaire (pôle proximal) soit à son opposé (pôle distal). De nombreux gènes sont requis pour le mode bipolaire, parmi lesquels BUD7, BUD8 et BUD9 jouent un rôle central (Zahner J. et al., 1996, Mol Cell Biol 16 : 1857-70). La polarisation des cellules est un mécanisme essentiel à de nombreuses cellules et la levure constitue un modèle simple pour l'étude de ce phénomène. Les travaux présentés ici démontrent que Bud8p et Bud9p sont des glycoprotéines membranaires localisées au pôle distal et proximal, respectivement. Ces protéines sont probablement utilisées comme marqueurs des pôles puisque les mutants bud8- ou bud9- ne peuvent bourgeonner aux pôles distal ou proximal, respectivement. Un double mutant bud8- bud9- ne bourgeonne plus aux pôles et les cellules utilisent un nouveau mode très similaire à celui prévalent chez les mutants bud7-. Cette observation suggère un rôle possible de Bud7p dans la mise en place des protéines Bud8p et Bud9p. D'autres résultats tendent à confirmer cette hypothèse : 1) chez un mutant bud7-, le niveau de Bud8p est sévèrement réduit et Bud9p est indétectable, sans que leur niveau d'ARNm ne soit affecté; 2) Bud7p est localisée aux pôles distal et proximal, là où se trouvent Bud8p et Bud9p; 3) Bud7p appartient à une famille de quatre protéines, dont l'une (Chs6p) est impliquée dans la mise en place d'une autre protéine (Chs3p) dans la membrane cytoplasmique.

Contexte

Section :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Domaine de la communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Montréal

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Thème du communication :

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