Communication

Caractérisation biochimique de l'inhibiteur du Néovastat

Christophe Deckers

Richard Beliveau

Alain Renaud

Denis Gingras

Membre a labase

Christophe Deckers

Résumé de la communication

Les métalloprotéases de la matrice extracellulaire (MMP) jouent un rôle important dans le remodelage tissulaire sous des conditions physiologiques normales et pathologiques. Une hausse de l'activité métalloprotéasique est détectée dans divers cas de cancers et celle-ci est corrélée avec le potentiel invasif et métastatique des cellules tumorales. Les MMP représentent donc des cibles attrayantes pour des fins diagnostiques et thérapeutiques. Le Neovastat, un agent antiangiogénique et antimétastatique extrait du cartilage de requin, inhibe l’activité de MMP-2, une métalloprotéase dont l’expression est directement associée à l’agressivité de l’invasion tumorale. Dans le but de caractériser la nature biochimique de l’inhibiteur, un schéma de purification de cette activité a été élaboré en utilisant une combinaison de chromatographies de type filtration sur gel, hydrophobe, d’affinité sur Con A-Sépharose, et d’échange anionique Mono Q. Ces étapes permettent un enrichissement marqué de l’activité (1000 fois). Suite au séquençage du peptide isolé, le clonage de cette dernière permettra d’établir des corrélations directes entre la présence de cette molécule dans le Neovastat et son succès en essais clinique.

Contexte

Section :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Domaine de la communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Hôte : Université Laval

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Thème du communication :

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